Σε αυτό το άρθρο " Πεπτιδικός δεσμός vs Disulfide Bond», η διαφορά και η σύγκριση μεταξύ αυτών των δύο δεσμών συζητούνται εν συντομία.
| Θέμα | Πεπτιδικός δεσμός | Δισουλφιδικός δεσμός |
| Σύνδεση μεταξύ | Οι πεπτιδικοί δεσμοί συνδέουν οποιαδήποτε δύο αμινοξέα. | Οι δισουλφιδικοί δεσμοί είναι ο δεσμός μεταξύ των ομάδων θειόλης του υπολείμματος κυστεΐνης στις πρωτεΐνες. |
| Λειτουργία | Οι πεπτιδικοί δεσμοί αποτελούν την πρωταρχική δομή των μορίων πρωτεΐνης. | Λειτουργία αυτού Ο δισουλφιδικός δεσμός είναι η σταθεροποίηση της δευτεροταγούς και τριτοταγούς δομής των πρωτεϊνών. |
| Συμμετέχοντα άτομα | Το άτομο αζώτου από την αμινομάδα ενός αμινοξέος σχηματίζει την πεπτιδική σύνδεση με το άτομο άνθρακα της ομάδας καρβοξυλικού οξέος που προέρχεται από ένα άλλο αμινοξύ. | Η κυστεΐνη, έχοντας μια ομάδα -SH στην πλευρική της αλυσίδα συμμετέχει στο σχηματισμό δισουλφιδικού δεσμού. |
| Αντίδραση Σχηματισμού | Οι πεπτιδικοί δεσμοί σχηματίζονται μέσω της αντίδρασης συμπύκνωσης. | Οι δισουλφιδικοί δεσμοί σχηματίζονται μέσω της διαδικασίας οξειδωτικής αναδίπλωσης. |
Ο σχηματισμός δισουλφιδικού δεσμού περιλαμβάνει μια αντίδραση μεταξύ των ομάδων θειόλης που προέρχονται από δύο υπολείμματα κυστεΐνης, στην οποία S- Το ανιόν μπορεί να λειτουργήσει ως πυρηνόφιλο και προσβάλλει την πλευρική αλυσίδα ενός άλλου υπολείμματος κυστεΐνης για να σχηματίσει τον δισουλφιδικό δεσμό.
Για να μάθετε περισσότερα, ελέγξτε 15 Παραδείγματα Συντεταγμένων Ομοιοπολικού Δεσμού: Λεπτομερείς πληροφορίες και γεγονότα
Ορισμός Δισουλφιδικού Συνδέσμου και Πεπτιδικής Σύνδεσης
Δισουλφιδικοί δεσμοί σχηματίζονται μεταξύ των ομάδων πλευρικής αλυσίδας σουλφυδρυλίου (SH) υπολειμμάτων κυστεΐνης tμέσω της διαδικασίας οξειδωτικής αναδίπλωσης. Αυτός ο δεσμός σουλφιδίου είναι βασικό συστατικό της δευτεροταγούς και τριτοταγούς δομής των πρωτεϊνικών μορίων. Αυτός είναι βασικά ένας χημικός ομοιοπολικός δεσμός, παίζει σημαντικό ρόλο στη ζελατινοποίηση των σφαιρικών πρωτεϊνών που προκαλείται από τη θερμότητα. Ο δεσμός δισουλφιδίου (SS linkage) βοηθά στη δέσμευση δύο πεπτιδικών αλυσίδων ή διαφορετικών τμημάτων οποιασδήποτε άλλης πεπτιδικής αλυσίδας και γίνεται ο δομικός καθοριστικός παράγοντας της πρωτεΐνης.
Το πεπτίδιο ο δεσμός είναι χημικός ομοιοπολικός δεσμός που είναι επίσης γνωστός ως αμίδιο (CONH2) σύνδεση υπάρχει στην πρωτεϊνική δομή. Αυτός ο δεσμός σχηματίζεται με τη σύνδεση δύο διαδοχικών άλφα (α) αμινο οξύ. Σε αυτή τη σχηματισμός πεπτιδικού δεσμού, ομάδα αμίνης (NH2) από ένα άλφα αμινοξύ αντιδρά με την ομάδα καρβοξυλικού οξέος (COOH) ενός άλλου άλφα αμινοξέος μέσω της διαδικασίας συμπύκνωσης (αποβολή ενός μορίου νερού).
Image Credit: Wikimedia Commons
Για να μάθετε περισσότερα, ελέγξτε 5+ Παραδείγματα Διπλού Δεσμού: Λεπτομερείς πληροφορίες και γεγονότα
Συχνές Ερωτήσεις (FAQ)
Μπορούν τα πεπτίδια να έχουν δισουλφιδικούς δεσμούς;
Αυτοί οι δισουλφιδικοί δεσμοί βρίσκονται σχεδόν σε όλους τους τύπους εξωκυτταρικών πεπτιδίων ή πρωτεϊνών και αποτελούν αναπόσπαστο συστατικό της τριτοταγούς δομής της πρωτεΐνης.
Σε γέφυρες δισουλφιδίου πρωτεΐνης, που σχηματίζονται από τη σύζευξη δύο ομάδων θειόλης (ομάδες SH) αποτελούν τη ραχοκοκαλιά της δευτεροταγούς και τριτοταγούς δομής της πρωτεΐνης. Αυτή η σύνδεση εκφράζεται ως «RSSR1», γνωστό και ως δεσμός SS.
Αυτή η σύνδεση συνήθως αποτελείται από πολικό ή υδρόφιλο μέρος και μη πολικό ή υδρόφιλο μέρος. Οι υδρόφιλες πλευρικές αλυσίδες είναι συχνά προσανατολισμένες προς την επιφάνεια, ενώ το μη πολικό ή υδρόφιλο τμήμα ωθείται κυρίως μέσα στη δομή της πρωτεΐνης. Με τις πολικές ομάδες, προσβάσιμες στην επιφάνεια, οι πρωτεΐνες μπορούν να συνδεθούν με άλλα πρωτεϊνικά ή μη μόρια πρωτεΐνης.
Έτσι ο δεσμός δισουλφιδίου σταθεροποιεί την τρισδιάστατη δομή της πρωτεΐνης και εμφανίζει φυσιολογικά κατάλληλη οξειδοαναγωγική δράση. Αυτές οι συνδέσεις βοηθούν επίσης στη μείωση των εντροπικών επιλογών που διευκολύνουν την εξέλιξη της αναδίπλωσης προς την ακατάλληλα διπλωμένη διαμόρφωση.
Αυτός ο δεσμός μπορεί να διέπει τις βασικές βιολογικές διεργασίες στους ζωντανούς οργανισμούς. ο σχηματισμός του δισουλφιδικού δεσμού με τη σύνδεση μεταξύ της δύο πλευρικής αλυσίδας που αποτελείται από άτομα S οδηγεί σε δύο διαδικασία μεταφοράς ηλεκτρονίων από ανηγμένες σουλφυϋδρυλικές ομάδες κυστεϊνών (SH) στην ομάδα οξειδωμένης κυστίνης (SS).
Η παραπάνω αντίδραση συχνά επιταχύνεται από ενζυμικό καταλύτη, θειορεδοξίνη ή πρωτεϊνικές δισουλφιδικές ισομεράσες.
Οι δισουλφιδικοί δεσμοί σχηματίζονται βασικά ενδομοριακή, αλλά σε ορισμένες περιπτώσεις μπορεί να σχηματιστεί μεταξύ δύο οφθαλμικών κυστεϊνών.
Image Credit: Wikimedia Commons
Για να μάθετε περισσότερα, ελέγξτε Stereoselective vs Stereospecific: Λεπτομερείς πληροφορίες και γεγονότα
Ποια πεπτίδια μπορούν να σχηματίσουν δισουλφιδικούς δεσμούς;
Τα πεπτίδια που δεν έχουν ομάδες σουλφυϋδρυλίου (ομάδες SH) δεν μπορούν να συμμετέχουν στον σχηματισμό δισουλφιδικού δεσμού.
Υπάρχουν σχεδόν 500 αμινοξέα γνωστά στους επιστήμονες. Ανάμεσά τους υπάρχουν μόνο είκοσι αμινοξέα που είναι το δομικό συστατικό κάθε ζωντανού οργανισμού. Στο σχηματισμό πεπτιδικού δεσμού μπορούν να συμμετέχουν σχεδόν όλα αυτά τα είκοσι αμινοξέα, αλλά δεν μπορούν όλα να λάβουν μέρος στο σχηματισμό δισουλφιδικού δεσμού.
Τα αμινοξέα έχουν μόνο ομάδες θειόλης ή σουλφουϋδρυλίου μπορεί να σχηματίσει τον δισουλφιδικό δεσμό. Σε αυτή την ομάδα η κυστεΐνη είναι η μόνη αμινοξέων (μη ουσιαστικό αμινοξύ) που έχει την ικανότητα αυτού του δεσμού.
Image Credit: Wikimedia Commons
Η κυστεΐνη είναι ελαφρώς διαφορετική από τα άλλα γνωστά αμινοξέα λόγω της αντιδραστικής ομάδας SH του. Έτσι, δύο υπολείμματα κυστεΐνης μπορούν να σχηματίσουν τη δισουλφιδική σύνδεση μεταξύ διαφορετικών τμημάτων των ίδιων μορίων πρωτεΐνης μέσω των οξειδώσιμων ομάδων θειόλης τους. Ακόμη και τα υπολείμματα μπορούν επίσης να σχηματίσουν αυτή τη σύνδεση μεταξύ δύο ξεχωριστών πολυπεπτιδικών αλυσίδων.
Η κυστεΐνη είναι πολύ σημαντική για το κολλαγόνο και η κύρια πρωτεΐνη για το δέρμα, τα νύχια και τα μαλλιά. Η κυστεΐνη μπορεί να βρεθεί κυρίως σε εξωκυτταρικούς τομείς πρωτεϊνών μεμβράνης και σε εκκριτικές πρωτεΐνες επίσης.
Υπάρχει ένα άλλο αμινοξύ που περιέχει θείο, Η μεθειονίνη, δεν μπορεί να συμμετάσχει στο σχηματισμό δισουλφιδικού δεσμού λόγω απουσίας ομάδων θειόλης Έχει μεθυλική ομάδα (CH3) συνδέονται με θείο. Αυτή η προσκόλληση καθιστά τη μεθειονίνη πιο υδρόφοβη, στερικά παρεμποδισμένη και πολύ λιγότερο αντιδραστική σε σύγκριση με την κυστεΐνη.
Image Credit: Wikimedia Commons
Το πλεονέκτημα της κυστεΐνης έναντι άλλων αμινοξέων που περιέχουν θείο στον σχηματισμό δισουλφιδικού δεσμού είναι ότι η κυστεΐνη μπορεί εύκολα να οξειδωθεί και σχηματίζουν το διμερές που περιέχει δισουλφιδικό δεσμό μεταξύ δύο υπολειμμάτων κυστεΐνης σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα.
Για να μάθετε περισσότερα, ακολουθήστε Παραδείγματα SN2: Λεπτομερείς πληροφορίες και γεγονότα
